Дезоксирибонуклеин қышқылы ДНҚ тірі ағзалардағы генетикалық ақпараттың ұрпақтан ұрпаққа берілуін сақталуын дамуы мен қыз

Дезоксирибонуклеин қышқылы (ДНҚ) — тірі ағзалардағы генетикалық ақпараттың ұрпақтан-ұрпаққа берілуін, сақталуын, дамуы мен қызметін қамтамасыз етуіне жауапты нуклеин қышқылының екі түрінің бірі. ДНҚ-ның жасушадағы басты қызметі – ұзақ мерзімге РНҚ мен ақуызға қажетті ақпаратты сақтау.

ДНҚ-ның ерекшелiгi

Бiр организмнiң барлық жасушарындағы ДНҚ молекуласының құрамы, құрылымы бiрдей болады да, жасына, ортадағы жағдайына тәуелдi емес. ДНҚ молекуласының нуклеотидтiк құрамы, құрылымы, тiзбегiндегi нуклеотидтердiң реттелiп орналасуы организмнiң ерекше қасиетiн анықтайды. ДНҚ молекуласының полинуклеотид тiзбегiндегi нуклеотидтердiң ретi – ұрпақтан-ұрпаққа берiлетiн генетикалық мәлiмет.

Полинуклеотид тiзбегiндегi нуклеотидтердiң реттелiп орналасуы ДНҚ молекуласының бiрiншi реттiк құрылымы деп аталады. ДНҚ молекуласының екiншi реттiк құрылымын 1953 жылы Уотсон мен Крик анықтады. ДНҚ құрылымының анықталуы ХХ ғасырдағы биологияның ең маңызды жаңалығы деп саналады.

Уотсон мен Крик теориясы бойынша екi полинуклеотид тiзбегiнен құралған ДНҚ-ның молекуласы кеңiстiкте оң қос қабат спираль. Қос қабат спиральдағы екi тiзбектiң жолдамасы – антипараллель, бiр тiзбектегi нуклеотидтер арасындағы байланыс 3'→5'-бағыттағы қалдықтардан түзiледi, екiншi тiзбектегi нуклеотидтер арасындағы байланыс 5'→3' бағыттағы қалдықтардан түзiледi.

Екi полинуклеотидтi тiзбек өзара бұранда сияқты жалғасып, азоттық негiз арқылы байланысады. Гидрофобты азоттық негiздер спиральдiң iшiне орналасқан, ал гидрофильдi пентозды-фосфорлы қалдықтар ДНҚ молекуласының сыртқы жағына қарай бағытталған. Спиральдiң бiр айналымына азоттық негiздiң 10 жұбы келедi. Спиральдiң диаметрi 2 нм болады.

Қос қабат спиральдегі азоттық негiздердің қабысуы өте ерекше. Бiр тiзбектегi аденинге екiншi тiзбектегi тимин, ал гуанинге цитозин қарсы тұрады. Бұл – ДНҚ молекуласының құрылымының өте ерекше маңызды қасиетi. Спиральдағы азоттық негiздердiң осылай орналасуы ДНҚ тiзбегiндегi сәйкестiк-үйлесiмдiлiк (комплементарлық) деп аталады. Қос қабат спиральдi азоттық негiздердiң арасындағы сутектiк байланыс және гидрофобты әрекеттесулер бiрiктiрiп ұстап тұрады. Мұнда аденин мен тиминнiң арасында екi сутектiк байланыс түзiледi, ал гуанин мен цитозиннiң арасында үш сутектiк байланыс түзiледi.

Қосақтың әрқайсысында азоттық негiздердiң пентозды-фосфорлы керегесiмен қосатын гликозидтік байланыстарының арасындағы қашықтығы бiрдей – 1,085 нм.

ДНҚ кесіндісінің 3D моделі (анимацияны көру үшін суретке басыңыз)

ДНҚ-ның құрамы және құрылысы

Дезоксирибонуклеин қышқылы (ДНҚ) – барлық тірі клеткалардың негізгі генетикалық материалы болып табылатын күрделі . ДНҚ-ның негізгі құрылымдық бірлігі – үш бөліктен құралған нуклеотид. Бірінші бөлігі – дезоксирибоза (бескөміртекті қант); екіншісі – пурин негіздері: аденин (А) менгуанин (Г) және пиримидиндік негіздер: тимин (Т) мен цитозин (Ц); үшіншісі – фосфор қышқылының қалдығы. Нуклеин қышқылдарында мономерлік қалдықтар (нуклеотидтер) өзара фосфодиэфирлік байланыспен байланысқан. ДНҚ барлық тірі организмдердің болашақ ұрпағының құрылысы, дамуы және жеке белгілері туралы биол. мәліметті сақтап, оларды жаңадан пайда болатын жасушаларға бұлжытпай «жазу» жүйесінің негізі болып табылады. ‎ 1940 жылдың аяғында америкалық биохимик Э.Чаргафф (1905 ж.т.) әр түрлі организмдердің ДНҚ молекуласына талдау жасап, оның құрамындағы А мен Т, Г мен Ц негіздерінің молярлық мөлшері тең екенін көрсетті (бұны Чаргафф ережесі деп атайды). 1952 ж. ағылшын биофизигі М.Уилкинс (1916 ж.т.) және т.б. ғалымдар рентгендік талдау арқылы ДНҚ молекуласы құрылымының спираль бойынша оң жақ оралымын (В – ДНҚ), ал 1979 ж. америкалық ғалым А.Рич (1929 ж.т.) молекула құрылымының сол жақ оралымын (Z – ДНҚ) ашты. Азотты негіздер спираль осіне перпендикуляр түрінде орналасады. ДНҚ-ның үш сатылы құрылымының кеңістіктік моделін алғаш рет 1953 ж. америкалық ғалым Д.Уотсон (1928 ж.т.) мен ағылшын биологы Ф.Крик (1916 ж.т.) жасады. Модель бойынша ДНҚ молекуласы қос тізбектен құрылған. Қос тізбек бір-бірімен азотты негіздер арасында пайда болатын сутекті байланыстар арқылы жалғасады. ‎ Бұл қос тізбекті негіздерге комплементарлық (ұқсас) принцип тән, яғни аденинге әдетте тимин, ал гуанинге цитозин сәйкес келеді. ДНҚ-ның бір-біріне қарама-қарсы бағытталған екі спиральді полинуклеотидті тізбегі бір осьті айнала оралып жатады. Уотсон мен Крик моделінің көмегімен ДНҚ-ның өздігінен екі еселену () қасиеті ашылды. Осы жаңалықтары үшін Уотсонға, Крикке және Уилкинске Нобель сыйлығы берілді (1962). Екі еселену кезінде комплементарлы орналасқан азотты негіздердің сутекті байланысы үзіліп, ДНҚ жіпшелері екіге ажырайды да, екі ұқсас спиральді ДНҚ тізбегі пайда болады. ДНҚ-ның екі еселенуінің мұндай процесі жартылай консервативтік деп аталады, себебі жаңа түзілген ДНҚ молекуласында бір тізбек бұрынғы болады да, екінші тізбек жаңадан түзіледі. Осының нәтижесінде организмнің барлық клеткаларындағы генетик. материал өзгеріссіз қалады. Бұл ғыл. жетістіктер тірі организмнің тұқым қуалаушылығы мен өзгергіштігін молек. деңгейде түсіндіруге жол ашты.

Нуклеотидтер


Аденин (A)	Гуанин (G)	Тимин (T)	Цитозин (C)

ДНҚ-дағы негіздердің құрылымдары

Дезоксирибонуклеин қышқылы (ДНҚ) – мономері нуклеотид болып табылатын биополимер (полианион).

Әрбір нуклеотид дезоксирибоза моносахаридтер 5' позициясында бекітілген фосфор қышқылының қалдығынан тұрады, оған төрт азотты негіздердің біреуі де 1' позициясында гликозидтік байланыс (C—N) арқылы қосылады. Бұл нуклеин қышқылдарының атауларында жазылған ДНҚ мен РНҚ арасындағы негізгі айырмашылықтардың бірін құрайтын тән қанттың болуы (РНҚ құрамында рибоза қанты бар). Нуклеотидке мысал ретінде аденозинмонофосфатты келтіруге болады, онда фосфат пен рибозаға қосылған негіз аденин (А) болып табылады (суретте көрсетілген).

Молекулалардың құрылысына қарай нуклеотидтерді құрайтын негіздер екі топқа бөлінеді: пуриндер (аденин [А] және гуанин [Г]) байланысқан бес және алты мүшелі гетероциклдер арқылы түзіледі; пиримидиндер (цитозин [С] және тимин [Т]) алты мүшелі гетероцикл болып табылады.

Ерекшелік ретінде, мысалы, PBS1 бактериофагында негіздің бесінші түрі ДНҚ-да кездеседі – урацил ([U]), пиримидиндік негіз сақинада метил тобының болмауымен ерекшеленеді, әдетте тиминді ауыстырады. РНҚ-да.

Тимин (Т) және урацил (U) сәйкесінше, бұрын ойлағандай, ДНҚ мен РНҚ-мен шектелмейді. Осылайша, кейбір РНҚ молекулалары синтезделгеннен кейін, бұл молекулалардағы урацилдердің айтарлықтай саны тиминге айнала отырып, арнайы ферменттердің көмегімен метилденеді. Бұл тасмалдаушы және рибосомалық РНҚ-да болады..

Қос шиыршық

Иондардың концентрациясына және молекуланың нуклеотидтік құрамына байланысты тірі ағзалардағы ДНҚ қос спиралі әртүрлі формада болады. Суретте A, B және Z пішіндері көрсетілген (солдан оңға қарай)

ДНҚ полимерінің құрылымы өте күрделі. Нуклеотидтер ұзын полинуклеотидтік тізбектерге ковалентті байланысқан. Бұл тізбектер басым көпшілігінде (бір тізбекті ДНҚ геномдары бар кейбір вирустарды қоспағанда) қос шиыршық деп аталатын екінші реттік құрылымға сутектік байланыстар арқылы жұппен біріктіріледі. Әрбір тізбектің арқауы кезектесіп тұратын фосфаттар мен қанттардан тұрады. Бір ДНҚ тізбегінде көрші нуклеотидтер бір нуклеотидтің дезоксирибоза молекуласының 3'-гидроксил (3'-ОН) тобы мен 5'-фосфат тобының өзара әрекеттесуінің нәтижесінде түзілетін фосфодиэфирлік байланыстармен байланысады. Бір ДНҚ тізбегінде көрші нуклеотидтер бір нуклеотидтің дезоксирибоза молекуласының 3'-гидроксил (3'-ОН) тобы мен 5'-фосфат тобының (5'-PO3) басқа өзара әрекеттесуінің нәтижесінде түзілетін фосфодиэфирлік байланыстармен байланысады. Тізбек полярлығы ДНҚ синтезінде маңызды рөл атқарады (тізбектің ұзаруы бос 3' ұшына жаңа нуклеотидтерді қосқанда ғана мүмкін болады).

Жоғарыда айтылғандай, тірі ағзалардың басым көпшілігінде ДНҚ бір емес, екі полинуклеотидтік тізбектен тұрады. Бұл екі ұзын тізбек бір-біріне қосарланған шиыршық түрінде бұралған, тізбектердің бетпе-бет келетін азотты негіздері арасында пайда болған сутетік байланыстары арқылы тұрақтанған. Табиғатта бұл спираль көбінесе оң қолмен болады. ДНҚ молекуласын құрайтын екі жіптің 3' ұшынан 5' ұшына дейінгі бағыттар қарама-қарсы (жіптер бір-біріне «антипараллель»).

Қос шиыршықтың диаметрі 22-ден 24 Å-ге дейін немесе 2,2-2,4 нм, әрбір нуклеотидтің ұзындығы 3,3 Å (0,33 нм). Спиральді баспалдақтың бүйірінен қадамдар көрінетіні сияқты, ДНҚ-ның қос спиралында, молекуланың фосфатты арқауы арасындағы кеңістіктерде сақиналары жазықтықта орналасқан негіздердің шеттері көрінеді.

Қос спиральда кіші (12 Å) және үлкен (22 Å) ойық ажыратылады. Қос тізбекті ДНҚ-дағы белгілі бір реттілікпен байланысатын транскрипция факторлары сияқты белоктар, әдетте, қол жетімді болатын негізгі ойықтағы негіздердің шеттерімен әрекеттеседі.

Негіздердің арасындағы байланыстың қалыптасуы

Толық мақаласы: Полимеразды тізбекті реакция

Бір жіптегі әрбір негіз екінші жіптегі бір нақты негізбен байланысады. Бұл ерекше байланыстыру комплементарлы деп аталады. Пуриндер пиримидиндерге комплементарлы (яғни олармен сутектік байланыс түзуге қабілетті): аденин тек тиминмен, цитозин гуанинмен байланыс түзеді. Қос спиральда жіптер сонымен қатар ДНҚ негізі тізбегінен тәуелсіз гидрофобты әрекеттесу және стектеу арқылы байланысқан.

Қос шиыршықтың комплементарлылығы бір жіптегі ақпараттың екінші тізбекте де болатынын білдіреді. Комплементарлы негіз жұптары арасындағы өзара әрекеттесулердің қайтымдылығы мен ерекшелігі ДНҚ репликациясы және тірі ағзалардағы барлық басқа ДНҚ функциялары үшін маңызды.

Сутегі байланыстары ковалентті емес болғандықтан, оңай бұзылады және түзіледі. Қос шиыршықты тізбектер ферменттердің (хеликаза) әсерінен немесе жоғары температурада найзағай тәрізді бөлінуі мүмкін. Әртүрлі негіздер жұптары әр түрлі сутегі байланыстарын құрайды. AT екі сутектік байланыспен, ГЦ үш байланыстырылған, сондықтан ГЦ үзу үшін көбірек энергия қажет. ГЦ жұптарының пайызы және ДНҚ молекуласының ұзындығы тізбектерді диссоциациялау үшін қажетті энергия мөлшерін анықтайды: жоғары ГЦ мазмұны бар ұзын ДНҚ молекулалары отқа төзімді. Нуклеин қышқылдарының балқу температурасы иондық ортаға байланысты иондық күштің жоғарылауы ДНҚ-ны денатурацияға қарсы тұрақтандырады; ДНҚ-ға натрий хлоридін қосқанда, балқу температурасы мен ерітіндінің иондық күші логарифмінің арасында сызықтық байланыс болады. Электролиттің қосылуы ДНҚ тізбегіндегі зарядтардың экрандауына әкеледі және сол арқылы зарядталған фосфат топтары арасындағы электростатикалық итеру күштерін азайтып, құрылымның қаттылығына ықпал етеді деп болжанады. Сол сияқты ДНҚ-ның балқу температурасын марганец, кобальт, мырыш және никель иондары жоғарылатса, мыс, кадмий және қорғасын иондары керісінше төмендетеді.

Бактериялық промоторлардағы TATA тізбегі сияқты функциясына байланысты оңай бөлінуі керек ДНҚ молекулаларының бөліктері әдетте А және Т-ның көп мөлшерін қамтиды.

Азотты негіздердің химиялық модификациялары


Цитозин	5-метилцитозин	Тимин

Цитозин, 5-метилцитозин және тиминнің құрылысы. Тимин 5-метилцитозиннің дезаминденуі арқылы түзілуі мүмкін

ДНҚ-дағы азотты негіздерді ковалентті түрлендіруге болады, ген экспрессиясын реттеу үшін қолданылады. Мысалы, омыртқалы жануарлардың жасушаларында 5-метилцитозин түзу үшін цитозиннің метилденуі соматикалық жасушаларда геннің экспрессиялық профилін еншілес жасушаларға беру үшін қолданылады. Цитозиннің метилденуі ДНҚ қос спиралындағы негіздердің жұптасуына әсер етпейді. Омыртқалы жануарларда соматикалық жасушалардағы ДНҚ метилденуі ЦГ тізбегіндегі цитозиннің метилденуімен шектеледі. Метилденудің орташа деңгейі әртүрлі организмдер арасында өзгереді, мысалы, Caenorhabditis elegans нематодында цитозиннің метилденуі байқалмайды, ал омыртқалы жануарларда метилденудің 1% дейін жоғары деңгейі анықталды. Басқа негіздік модификацияларға бактериялардағы адениннің метилденуі және кинетопластарда «J-негізін» қалыптастыру үшін урацилдің гликозилденуі жатады.

Геннің промоторлық аймағында 5-метилцитозин түзу үшін цитозиннің метилденуі оның белсенді емес күйімен корреляцияланады.Сүтқоректілерде Х-хромосоманың инактивациясы үшін цитозиннің метилденуі де маңызды. ДНҚ метилденуі геномдық импринтингте қолданылады.. Метилирование ДНК используется в геномном импринтинге Канцерогенез кезінде ДНҚ метилдену профиліндегі елеулі бұзылулар орын алады.

Биологиялық рөліне қарамастан, 5-метилцитозин өз амин тобын өздігінен жоғалтуы (дезаминденуі) мүмкін, тиминге айналады, сондықтан метилденген цитозиндер мутациялар санының көбеюінің көзі болып табылады.

ДНҚ зақымдануы

Толық мақаласы: Мутация

Спиральдың ортасында кездесетін интеркалирленген химиялық қосылыс — **бензпирен**, темекі түтініндегі негізгі мутаген.

ДНҚ әртүрлі мутагендермен, соның ішінде тотықтырғыш және алкилирлеуші агенттермен, сондай-ақ ультракүлгін және рентген сәулелері сияқты жоғары энергиялы электромагниттік сәулеленумен зақымдалуы мүмкін. ДНҚ зақымдану түрі мутагеннің түріне байланысты. Мысалы, ультракүлгін сәуле тимин димерлерін түзу арқылы ДНҚ-ны зақымдайды, көрші негіздер арасында коваленттік байланыстар пайда болған кезде пайда болады.

Бос радикалдар немесе сутегі асқын тотығы сияқты тотықтырғыштар ДНҚ зақымдануының бірнеше түрін, соның ішінде негіздердің модификациясын, әсіресе гуанозинді және ДНҚ-дағы қос тізбекті үзілістерді тудырады. Кейбір мәліметтер бойынша, күн сайын адам жасушасындағы 500-ге жуық негіз тотықтырғыш қосылыстармен зақымдалады. Зақымданудың әртүрлі түрлерінің ішінде ең қауіптісі қос жіпті үзілістер болып табылады, өйткені оларды жөндеу қиын және хромосома бөлімдерінің жоғалуына (делециялар) және транслокацияларға әкелуі мүмкін.

Көптеген мутаген молекулалары көршілес екі негіз жұбының арасына енеді (интеркалацияланады). Бұл қосылыстардың көпшілігі, мысалы, этидий бромиді, даунорубицин, доксорубицин және талидомид, хош иісті құрылымға ие. Интеркалирлеуші қосылыс негіздердің арасына түсуі үшін бір-бірінен жылжып, қос спираль құрылымын ажыратып, бұзуы керек. ДНҚ құрылымындағы бұл өзгерістер репликацияға кедергі келтіреді, мутациялар мен транскрипцияны тудырады. Сондықтан интеркалирлеуші қосылыстар көбінесе канцерогендер болып табылады, олардың ішіндегі ең танымалдары бензопирен, акридиндер, афлатоксин және этидий бромиді. Жағымсыз қасиеттерге қарамастан, ДНҚ транскрипциясы мен репликациясын басу қабілетіне байланысты интеркалирлеуші қосылыстар химиотерапияда тез өсіп келе жатқан рак клеткаларын басу үшін қолданылады.

Кейбір заттар (цисплатин, митомицин С, псорален) ДНҚ тізбектері арасында айқаспалы байланыстар түзеді және ДНҚ синтезін басады, сондықтан олар ісіктің кейбір түрлеріне химиотерапияда қолданылады.

Супер бұрылыс

Егер сіз арқанның ұштарын алып, оларды әртүрлі бағытта бұра бастасаңыз, қысқарады және арқанда «супер катушкалар» (орыс. супервитки) пайда болады. ДНҚ аса ширатылуы мүмкін. Қалыпты күйінде ДНҚ тізбегі әрбір 10,4 негізгі жұп үшін бір бұрылыс жасайды, бірақ оның аса ширатылған күйінде спираль қаттырақ немесе орамсыз оралуы мүмкін. Супер бұралудың екі түрі бар: оң - негіздері бір-біріне жақын орналасқан қалыпты бұрылыстар бағытында; және теріс - қарама-қарсы бағытта. Табиғатта ДНҚ молекулалары, әдетте, топоизомеразалар деп аталатын ферменттермен енгізілген теріс суперкоирде болады. Бұл ферменттер ДНҚ-да транскрипция мен репликация нәтижесінде пайда болатын қосымша бұрылыстарды жояды.

Теломера құрылымы. Құрылымның ортасында хелатталған металл ионы жасыл түспен көрсетілген

Хромосомалардың ұшындағы құрылымдар

Сызықтық хромосомалардың ұштарында теломерлер деп аталатын арнайы ДНҚ құрылымдары болады. Бұл аймақтардың негізгі қызметі хромосома ұштарының тұтастығын сақтау болып табылады. Теломерлер сонымен қатар ДНҚ ұштарын экзонуклеазалардың деградациясынан қорғайды және жөндеу жүйесінің белсендірілуіне жол бермейді. Қалыпты ДНҚ-полимеразалар хромосомалардың 3' ұштарын репликациялай алмайтындықтан, мұны теломераза деп аталатын арнайы фермент жасайды.

Адам жасушаларында теломерлер көбінесе бір тізбекті ДНҚ болып табылады және TTAГГГ тізбегінің бірнеше мың қайталанатын бірліктерінен тұрады. Бұл гуанинге бай тізбектер өзара әрекеттесетін екі негізден емес, төрттен тұратын G-квадруплексі деп аталатын өте ерекше құрылымдарды қалыптастыру арқылы хромосомалардың ұштарын тұрақтандырады. Атомдары бір жазықтықта орналасқан төрт гуанин негізі негіздер арасындағы сутектік байланыстар мен орталықта металл ионының (көбінесе калий) хелациясы арқылы тұрақтандырылған пластинаны құрайды. Бұл тақтайшалар бірінің үстіне бірі жиналады.

Хромосомалардың ұштарында басқа құрылымдар да түзілуі мүмкін: негіздер бір тізбекте немесе әртүрлі параллель тізбектерде орналасуы мүмкін. «Стектік» құрылымдардан басқа, теломерлер Т-ілмектер немесе теломерлік ілмектер деп аталатын үлкен ілмек тәрізді құрылымдарды құрайды. Оларда бір тізбекті ДНҚ теломерлік белоктармен тұрақтанған кең сақина түрінде орналасады. Т-контурының соңында бір тізбекті теломерлі ДНҚ қос тізбекті ДНҚ-ға қосылып, осы молекуладағы жіптердің жұптасуын бұзады және жіптердің біреуімен байланыс түзеді. Бұл үш тізбекті түзіліс Д-ілмегі деп аталады.

Зерттелу тарихы

ДНҚ-ны 1868 жылы швейцар физиологы, және биологы Иоган Фридрих Мишер атты ғалым ашқан. Іріңдеген жасушалар қалдықтарынан ғалым құрамына азот пен фосфор кіретін бейтаныс затты тауып алады. Алғашында бұл жаңа зат нуклеин деген атқа ие болады. Кейіннен Мишер бұл заттың қышқылдық қасиет көрсететінің байқайды. Осыдан кейін бұл жаңа затты нуклеин қышқылы деп атайтын болған. Алғашында бұл бейтаныс заттың биологиялық қызметі белгісіз болды, көп уақытқа дейін ДНҚ ағзадағы фосфордың қоймасы болып есептелінді. Оған қоса, XX ғасырдың басында ғалымдар ДНҚ-ның ақпаратты тасымалдай алмайтындығын айтқан, себебі олар ДНҚ-ның ақпаратты тасымалдау үшін құрылысы біртүрлі деп есептеді.

Уақыт өте келе генетикалық ақпаратты наруыздар емес дәл осы ДНҚ тасымалдайтындығын дәлелдеді. Бұл ашылудың ең бірінші дәлелі О. Эвери, Колина Мак-Леода и Маклин Мак-Картидің бактериялардың трансформациясы (1944 жыл) тәжірбиесі болды.

Тіпті XX ғасырдың 50 жылдарына дейін ДНҚ-ның нақты құрылысы мен ақпаратты ұрпаққа белілуінің әдісі белгісіз болды.

ДНҚ-ның қос спиральінің құрылымын 1953 жылы Фрэнсис Крик пен Джеймс Уотсон ұсынды. Олар модельді Морис Уилкисон мен Розалинд Франклиннің рентген құрылымды деректеріне және Чаргаффа ережелеріне сүйене отырып құрап шығарған.

1957 жылы американдықтар Александр Рич, Гэри Фелзенфелд және Дэйвид Дэйвис үш спиральдан тұратын нуклеин қышқылын сипаттады. 1985—1986 жылдары Мәскеуде Максим Давидович Франк-Каменецкий қос тізбекті ДНҚ екі емес, үш ДНҚ тізбегінен тұратын Н-формасы деп аталатын пішінге қалай қатпарланатынын көрсетті.

РНҚ-ның ДНҚ-дан айырмашылығы

ДНҚ	Белгілер	РНҚ
2	Жіпшелері	1
Ядрода	Орналасуы	Ядро мен цитоплазмада
ДНҚ-полимераза	Ферменті	РНК-полимераза
А, Т, Г, Ц	Нуклеотидтері	А, У, Г, Ц
Дезоксирибоза	Қанты	Рибоза
Генетикалық ақпаратты сақтап зат алмасу процестерін қадағалау	Қызметі	Генетикалық ақпаратты тасымалдау және нәруыз биосинтезі

РНҚ-ның ДНҚ-дан айырмашылығы — мұның құрамында көмірсулы кұрамдас бөлік ретінде - рибоза, ал азотты негіздер ретінде аденин, гуанин, урацил, цитозин болады (тимин болмайды). РНҚ молекуласының ДНҚ молекуласынан айырмашылығы - оның әрбір молекуласы бір желілі болып келеді. РНҚ жасушалардың ядросында емес, жасуша цитоплазмасында болады. Әрбір жасушада РНҚ-ның үш түрі бар, олар: ақпараттық (аРНҚ), рибосомалық (рРНҚ) және тасымал (тРНҚ) болып келеді.

Биологиялық функциялары

ДНҚ – генетикалық код арқылы нуклеотидтер тізбегі ретінде жазылған генетикалық ақпараттың тасымалдаушысы. ДНҚ молекулалары тірі ағзалардың екі іргелі қасиетімен – тұқым қуалаушылықпен және өзгергіштікпен байланысты. ДНҚ репликациясы деп аталатын процесс кезінде бастапқы тізбектің екі данасы түзіледі, олар бөліну кезінде еншілес жасушалармен тұқым қуалайды, яғни алынған жасушалар генетикалық тұрғыдан бастапқымен бірдей болады.

Генетикалық ақпарат транскрипция (ДНҚ шаблонында РНҚ молекулаларының синтезі) және трансляция (РНҚ шаблонындағы белоктардың синтезі) процестерінде ген экспрессиясы кезінде жүзеге асады.

Нуклеотидтер тізбегі РНҚ-ның әртүрлі түрлері туралы ақпаратты «кодтайды»: хабаршы немесе шаблон (мРНҚ), рибосомалық (рРНҚ) және тасымалдау (тРНҚ). РНҚ-ның осы түрлерінің барлығы транскрипция процесінде ДНҚ-дан синтезделеді. Олардың ақуыз биосинтезіндегі рөлі (трансляциялық процесс) әртүрлі. Хабаршы РНҚ ақуыздағы амин қышқылдарының реттілігі туралы ақпаратты қамтиды, рибосомалық РНҚ рибосомаларға негіз болады (негізгі қызметі мРНҚ негізінде жеке амин қышқылдарынан белоктарды құрастыру болып табылатын күрделі нуклеопротеидтік кешендер), трансфер РНҚ аминді жеткізеді. қышқылдар белок жиналатын жерге – рибосоманың белсенді орталығына, мРНҚ-да «жорғалап» өтеді.

Геном құрылымы

Толық мақалалары: Геном, Ген, Жасуша ядросы, Хроматин, және Хромосомалар

Бактериофаг геномының ДНҚ: трансмиссиялық электронды микроскоптың астындағы фотосурет

Табиғи ДНҚ-ның көпшілігі екі тізбекті құрылымға ие, сызықты (эукариоттар, кейбір вирустар және бактериялардың белгілі бір тектері) немесе дөңгелек (прокариоттар, хлоропласттар және митохондриялар). Кейбір вирустар мен бактериофагтарда сызықты бір тізбекті ДНҚ болады. ДНҚ молекулалары in vivo тығыз орналасқан, конденсацияланған күйде болады. Эукариоттық жасушаларда ДНҚ негізінен ядрода және митоздың профаза, метафаза немесе анафаза кезеңдерінде орналасады, хромосомалар жиынтығы түріндегі жарық микроскопының көмегімен бақылауға болады. Бактериялық (прокариоттық) ДНҚ әдетте нуклеоид деп аталатын цитоплазмадағы дұрыс емес пішінді құрылымда орналасқан бір дөңгелек ДНҚ молекуласымен ұсынылған. Геномның генетикалық ақпараты гендерден тұрады. Ген – тұқым қуалайтын ақпаратты беру бірлігі және ағзаның белгілі бір сипаттамасына әсер ететін ДНҚ бөлімі. Ген транскрипцияланған ашық оқу шеңберін, сондай-ақ ашық оқу кадрларының экспрессиясын басқаратын промотор және күшейткіш сияқты реттеуші тізбектерді қамтиды.

Көптеген түрлерде жалпы геномдық тізбектің аз ғана бөлігі белоктарды кодтайды. Осылайша, адам геномының шамамен 1,5%-ы ғана белокты кодтайтын экзондардан тұрады, адам ДНҚ-сының 50%-дан астамы кодталмаған қайталанатын ДНҚ тізбегінен тұрады. Эукариоттық геномдарда кодталмаған ДНҚ-ның соншалықты көп болуының және геном өлшемдерінің (С-мәні) үлкен айырмашылығының болуының себептері әлі шешілмеген ғылыми жұмбақтардың бірі болып табылады; Осы саладағы зерттеулер сонымен қатар ДНҚ-ның осы бөлігіндегі реликтік вирус фрагменттерінің көптігін көрсетеді.

Ақуыздық емес кодталатын геномдық тізбектер

Қазір «қоқыс ДНҚ» (орыс. мусорной ДНК) ретінде кодталмаған тізбектер идеясына қайшы келетін дәлелдер өсіп келеді. Теломерлер мен центромерлерде аздаған гендер бар, бірақ олар хромосоманың қызметі мен тұрақтылығы үшін маңызды. Адамдардағы кодталмаған тізбектердің кең таралған түрі - псевдогендер, мутация арқылы инактивацияланған гендердің көшірмелері. Бұл тізбектер молекулалық қазбалар сияқты нәрсе, дегенмен кейде гендердің қайталануы және кейінгі дивергенциясы үшін бастапқы материал ретінде қызмет ете алады. Ағзадағы белоктардың әртүрлілігінің тағы бір көзі - альтернативті сплайсингте интрондарды «кесу және қосу сызықтары» ретінде пайдалану. Ақырында, белокты кодтамайтын тізбектер мяРНҚ сияқты қосымша жасушалық РНҚ-ларды кодтай алады. Жақында адам геномының транскрипциясын зерттеу геномның 10% полиаденилденген РНҚ-ны беретінін көрсетті, ал тышқан геномын зерттеу оның 62% транскрипцияланатынын көрсетті.

Транскрипция және трансляция

Толық мақалалары: Генетикалық код, Транскрипция (биология), және Трансляция (биология)

ДНҚ-да кодталған генетикалық ақпарат оқылып, соңында жасушаларды құрайтын әртүрлі биополимерлердің синтезінде көрсетілуі керек. ДНҚ тізбегіндегі негіздердің тізбегі транскрипция деп аталатын процесте ол «транскрипцияланатын» РНҚ-дағы негіздердің тізбегін тікелей анықтайды. мРНҚ жағдайында бұл реттілік ақуыздың аминқышқылдарын анықтайды. мРНҚ-ның нуклеотидтер тізбегі мен аминқышқылдарының тізбегі арасындағы байланыс генетикалық код деп аталатын аударма ережелерімен анықталады. Генетикалық код үш нуклеотидтен (яғни, ACT, CAG, TTT және т.б.) тұратын кодондар деп аталатын үш әріпті «сөздерден» тұрады. Транскрипция кезінде геннің нуклеотидтері РНҚ полимераза арқылы синтезделген РНҚ-ға көшіріледі. Бұл көшірме, мРНҚ жағдайында, рибосома арқылы декодталған, мРНҚ тізбегін аминқышқылдарымен байланысқан тасымалдаушы РНҚ-ларымен хабаршы РНҚ жұптастыру арқылы «оқады». Үш әріпті комбинациялар 4 негізді пайдаланатындықтан, барлығы 64 ықтимал кодон (4³ комбинация) бар. Кодондар 20 стандартты аминқышқылдарын кодтайды, олардың әрқайсысы көп жағдайда бірден көп кодонға сәйкес келеді. мРНҚ соңында орналасқан үш кодонның бірі амин қышқылын білдірмейді және белоктың соңын анықтайды бұл «тоқтату» немесе «нонсенс» кодондар – TAA, TGA, TAG;

Репликация

Толық мақаласы: ДНҚ репликациясы

Жасушаның бөлінуі бір жасушалы организмнің көбеюі және көп жасушалы организмнің өсуі үшін қажет, бірақ бөліну алдында жасуша өзінің геномын көбейту керек, осылайша еншілес жасушалар бастапқы жасуша сияқты бірдей генетикалық ақпаратты қамтиды. ДНҚ-ның екі еселенуінің (репликациясының) бірнеше теориялық мүмкін механизмдерінің ішінен жартылай консервативтісі жүзеге асырылады. Екі тізбек бөлінеді, содан кейін әрбір жетіспейтін комплементарлы ДНҚ тізбегі ДНҚ полимераза ферментімен репликацияланады. Бұл фермент қосымша негізді жұптастыру арқылы дұрыс нуклеотидті тауып, оны өсіп келе жатқан тізбекке қосу арқылы полинуклеотидтік тізбекті синтездейді. ДНҚ-полимераза жаңа тізбекті бастай алмайды, бірақ барын ғана кеңейте алады, сондықтан оған примаза арқылы синтезделген нуклеотидтердің қысқа тізбегі (праймер) қажет. ДНҚ полимеразалары тек 5' --> 3' бағыттағы тізбекті синтездей алатындықтан, антипараллельді ДНҚ тізбектері басқаша көшіріледі: бір тізбек үздіксіз, екіншісі үзіліссіз синтезделеді.

Ақуыздармен әрекеттесу

STAT3 транскрипция факторының ДНҚ-мен әрекеттесуі (көк спираль түрінде көрсетілген)

ДНҚ-ның барлық функциялары оның ақуыздармен әрекеттесуіне байланысты. Өзара әрекеттесу спецификалық емес болуы мүмкін, ақуыздың кез келген ДНҚ молекуласымен байланысуы немесе белгілі бір реттілік болуына байланысты болуы мүмкін. Ферменттер ДНҚ-мен де әрекеттесе алады, олардың ең маңыздысы транскрипцияда немесе жаңа ДНҚ тізбегінің синтезінде – репликацияда ДНҚ негіздерінің тізбегін РНҚ-ға көшіретін РНҚ-полимеразалар.

Құрылымдық және реттеуші ақуыздар

ДНҚ нуклеотидтерінің тізбегінен тәуелсіз ақуыздар мен ДНҚ арасындағы өзара әрекеттесулердің жақсы зерттелген мысалдары құрылымдық ақуыздармен әрекеттесу болып табылады. Жасушада ДНҚ осы ақуыздармен байланысып, хроматин деп аталатын ықшам құрылымды құрайды. Эукариоттарда хроматин кіші сілтілі белоктардың – гистондардың ДНҚ-ға қосылуынан түзіледі, прокариоттардың аз реттелген хроматинінде гистон тәрізді ақуыздар болады; Гистондар диск тәрізді ақуыз құрылымын – нуклеосоманы құрайды, олардың әрқайсысының айналасында ДНҚ спиралының екі бұрылысы орналасады. Гистондар мен ДНҚ арасындағы бейспецификалық байланыстар гистондардың сілтілі аминқышқылдары мен ДНҚ-ның қант-фосфат магистралінің қышқылдық қалдықтары арасындағы иондық байланыстардың есебінен түзіледі. Бұл аминқышқылдарының химиялық модификацияларына метилдену, фосфорлану және ацетилдену жатады. Бұл химиялық модификациялар ДНҚ мен гистондар арасындағы өзара әрекеттесу күшін өзгертіп, транскрипция факторларына нақты тізбектердің қолжетімділігіне әсер етеді және транскрипция жылдамдығын өзгертеді. Хроматиндегі спецификалық емес тізбектермен байланысатын басқа белоктар көбінесе бүктелген ДНҚ-мен байланысатын гельдердегі жоғары қозғалғыштығы бар ақуыздар болып табылады. Бұл ақуыздар хроматиндегі жоғары ретті құрылымдардың қалыптасуы үшін маңызды.

ДНҚ-байланыстырушы белоктардың ерекше тобы бір тізбекті ДНҚ-мен байланысатын белоктар. Адамдарда осы топтың ең жақсы сипатталған ақуызы репликациялық протеин А болып табылады, онсыз қос спиралдың босап шығатын процестерінің көпшілігі, соның ішінде репликация, рекомбинация және жөндеу болмайды. Бұл топтағы белоктар бір тізбекті ДНҚ-ны тұрақтандырады және діңгек-ілмектердің пайда болуына немесе нуклеазалардың деградациясына жол бермейді.

Сонымен бірге басқа белоктар белгілі бір тізбектерді танып, оларға қосылады. Мұндай ақуыздардың ең көп зерттелген тобына транскрипция факторларының әртүрлі кластары, яғни транскрипцияны реттейтін белоктар жатады. Бұл белоктардың әрқайсысы көбінесе промотордағы әртүрлі тізбекті таниды және ген транскрипциясын белсендіреді немесе басады. Бұл транскрипция факторлары РНҚ-полимеразамен тікелей немесе аралық ақуыздар арқылы байланысқанда орын алады. Полимераза алдымен белоктармен байланысады, содан кейін транскрипцияны бастайды. Басқа жағдайларда транскрипция факторлары промоторларда орналасқан гистондарды өзгертетін ферменттерге қосыла алады, бұл ДНҚ-ның полимеразаларға қолжетімділігін өзгертеді.

Арнайы тізбектер геномның көптеген орындарында болатындықтан, транскрипция факторының бір түрінің белсенділігінің өзгеруі мыңдаған гендердің белсенділігін өзгертуі мүмкін. Тиісінше, бұл белоктар көбінесе қоршаған ортаның өзгеруіне, организмнің дамуына және жасушалардың дифференциациясына жауап ретінде реттеледі. Транскрипция факторларының ДНҚ-мен әрекеттесу ерекшелігі аминқышқылдары мен ДНҚ негіздері арасындағы көптеген байланыстармен қамтамасыз етіледі, бұл оларға ДНҚ тізбегін «оқуға» мүмкіндік береді. Негізгі контактілердің көпшілігі негізгі ойыққа орналасады, мұнда негіздерге қол жетімді.

ДНҚ-ны өзгертетін ферменттер

Толық мақаласы: Хеликаза

Жасушада ДНҚ ықшам, аса ширатылған күйде болады, әйтпесе ол оған сыймайды. Өмірлік маңызды процестердің орын алуы үшін ДНҚ ашылуы керек, оны ақуыздардың екі тобы – топоизомеразалар мен геликазалар шығарады.

Топоизомеразалар — нуклеазалық және лигазалық белсенділікке ие ферменттер. ДНҚ-дағы супер орамның дәрежесін өзгертеді. Бұл ферменттердің кейбіреулері ДНҚ спиралын кесіп, жіптердің біреуін айналдыруға мүмкіндік береді, осылайша супер орамның деңгейін төмендетеді, содан кейін фермент үзілісті қалпына келтіреді. Басқа ферменттер жіптердің бірін кесіп, екінші жіпті үзіліс арқылы өткізе алады, содан кейін бірінші жіптегі үзіндіні байлап алады. Топоизомеразалар репликация және транскрипция сияқты ДНҚ-ға байланысты көптеген процестерде маңызды.

Хеликаздар — молекулалық қозғалтқыштардың бірі болып табылатын ақуыздар. Нуклеозидтрифосфаттардың химиялық энергиясын, көбінесе АТФ-ны негіздер арасындағы сутектік байланыстарды үзу үшін пайдаланады, қос спиралды жеке тізбектерге айналдырады. Бұл ферменттер ақуыздар ДНҚ негіздеріне қол жеткізуді қажет ететін көптеген процестер үшін маңызды.

Нуклеазалар және лигазалар

Толық мақаласы: Лигазалар

Жасушадағы рекомбинация және репарация сияқты әртүрлі процестер ДНҚ жіптерінің тұтастығын кесіп, қалпына келтіре алатын ферменттерді қамтиды. ДНҚ-ны кесетін ферменттер нуклеазалар деп аталады. ДНҚ молекуласының ұштарындағы нуклеотидтерді гидролиздейтін нуклеазалар экзонуклеазалар деп аталады, эндонуклеазалар тізбектің ішінде ДНҚ-ны кесіп тастайды. Молекулалық биологияда және гендік инженерияда ең жиі қолданылатын нуклеазалар — рестрикциялық эндонуклеазалар (шектеу ферменттері), ДНҚ-ны белгілі бір тізбектерге жақын кесіп тастайды. Мысалы, EcoRV ферменті («E. coli'ден №5 шектеуші фермент) алты нуклеотидті 5'-GAT|ATC-3 тізбегін таниды және ДНҚ-ны тік сызықпен көрсетілген жерде кеседі. Табиғатта бұл ферменттер бактерия жасушасына енгізілген кезде фагтың ДНҚ-сын кесу арқылы бактерияларды бактериофагтармен инфекциядан қорғайды. Бұл жағдайда нуклеазалар модификация-шектеу жүйесінің бөлігі болып табылады. ДНҚ лигазалары ДНҚ фрагменттерінің ұштарын «байланыстырады», АТФ энергиясын пайдаланып фосфодиэфирлік байланыстың түзілуін катализдейді. Рестрикциялық нуклеазалар мен лигазалар клондау және саусақ іздерін алуда қолданылады.

ДНҚ лигаза I (әртүрлі түстерде көрсетілген бірнеше бірдей ақуыз молекулаларынан тұратын сақина тәрізді құрылым) зақымдалған ДНҚ тізбегін байлайды

Полимеразалар

Толық мақаласы: ДНҚ-полимераза

Сонымен қатар нуклеозидтрифосфаттардан полинуклеотидтік тізбектерді синтездейтін ДНҚ метаболизмі үшін маңызды ферменттер тобы – ДНҚ полимеразалары бар. ДНҚ тізбегіндегі алдыңғы нуклеотидтің 3' гидроксил тобына нуклеотидтерді қосады, сондықтан барлық полимеразалар 5'-->3' бағытта жұмыс істейді. Бұл ферменттердің белсенді орталығында субстрат — нуклеозидтрифосфат — бір тізбекті полинуклеотидтік тізбектің бөлігі ретінде комплементарлы негіз — үлгісімен жұптасады.

ДНҚ репликация процесі кезінде ДНҚ-ға тәуелді ДНҚ полимераза бастапқы ДНҚ тізбегінің көшірмесін синтездейді. Бұл процесте дәлдік өте маңызды, өйткені полимерлеудегі қателер мутацияға әкеледі, сондықтан көптеген полимеразалардың қателерді түзету мүмкіндігі бар. Полимераза дұрыс емес нуклеотидтер арасындағы жұптаудың болмауы арқылы синтездегі қателерді таниды. Жұптаудың жоқтығы анықталғаннан кейін полимеразаның 3'-->5' экзонуклеаза белсенділігі белсендіріледі және дұрыс емес негіз жойылады. Көптеген организмдерде ДНҚ полимеразалары реплисома деп аталатын үлкен кешен ретінде әрекет етеді, оның құрамында көптеген қосымша суббірліктер бар, мысалы, спиральдар.

РНҚ-ға тәуелді ДНҚ-полимеразалар – РНҚ тізбегін ДНҚ-ға көшіретін полимеразаның мамандандырылған түрі. Бұл түрге ретровирустарда болатын және жасуша инфекциясында қолданылатын кері транскриптаза, сондай-ақ теломерлердің репликациясына қажетті теломераза жатады. Теломераза ерекше фермент, өйткені оның құрамында өзінің хабаршы РНҚ бар.

Транскрипция бір тізбектің ДНҚ тізбегін мРНҚ-ға көшіретін ДНҚ-ға тәуелді РНҚ-полимераза арқылы жүзеге асады. Ген транскрипциясының басында РНҚ полимераза промотор деп аталатын геннің басындағы тізбегіне қосылып, ДНҚ спиралын босатады. Содан кейін ол ген тізбегін хабаршы РНҚ-ға көшіреді, геннің соңындағы ДНҚ бөліміне – терминаторға – жеткенше тоқтайды және ДНҚ-дан ажыратады. ДНҚ-тәуелді адам ДНҚ-полимеразасы сияқты, адам геномындағы гендердің көпшілігін транскрипциялайтын РНҚ-полимераза II реттеуші және қосымша бірліктерді қамтитын үлкен ақуыз кешенінің бөлігі ретінде әрекет етеді.

Генетикалық рекомбинация

Толық мақаласы: Генетикалық рекомбинация

Рекомбинация хромосомалардың (М) және (F) физикалық үзілуі және олардың кейіннен екі жаңа хромосома (С1 және С2) түзу үшін қосылуы нәтижесінде пайда болады.

ДНҚ қос спиралі әдетте ДНҚ-ның басқа сегменттерімен әрекеттеспейді, ал адам жасушаларында әртүрлі хромосомалар ядрода кеңістікте бөлінеді. Әртүрлі хромосомалар арасындағы бұл қашықтық ДНҚ-ның ақпараттың тұрақты тасымалдаушысы ретінде әрекет ету қабілеті үшін маңызды.Ферменттердің көмегімен рекомбинация процесінде екі ДНҚ спиралі бұзылады, секциялар алмасады, содан кейін спиральдардың сабақтастығы қалпына келеді, сондықтан гомологты емес хромосомалардың бөлімдерінің алмасуы генетикалық материалдың тұтастығын бұзуы мүмкін.

Рекомбинация хромосомаларға генетикалық ақпарат алмасуға мүмкіндік береді, нәтижесінде гендердің жаңа комбинациялары пайда болады, бұл табиғи сұрыпталудың тиімділігін арттырады және жаңа белоктардың жылдам эволюциясы үшін маңызды. Генетикалық рекомбинация да қалпына келтіруде, әсіресе ДНҚ тізбегінің екі тізбегіндегі үзілістерге жасушаның жауап беруінде де маңызды рөл атқарады.

Кроссинговердің ең көп тараған түрі гомологиялық рекомбинация болып табылады, рекомбинацияға қатысатын хромосомалардың реті өте ұқсас болған кезде. Кейде транспозондар гомология аймақтары ретінде әрекет етеді. Гомологиялық емес рекомбинация жасушаның зақымдалуын тудыруы мүмкін, себебі мұндай рекомбинация транслокацияға әкеледі. Рекомбинация реакциясы Кре сияқты рекомбиназалар деп аталатын ферменттермен катализденеді. Рекомбиназа реакцияның бірінші сатысында ДНҚ тізбектерінің бірінде үзіліс жасап, бұл тізбектің комплементарлы тізбектен бөлініп, екінші хроматидтің жіптерінің біріне қосылуына мүмкіндік береді. Екінші хроматидтің тізбегіндегі екінші үзіліс оның да бірінші хроматидтен қалған жұпталмаған жіпті бөліп алып қосылуына мүмкіндік береді, бұл Холлидей құрылымын құрайды. Холлидей құрылымы бір-бірімен байланысқан жұп хромосомалар бойымен қозғала алады, тізбектерді ауыстырады. Рекомбинация реакциясы фермент қосылысты кесіп, екі жіпті байлағанда аяқталады.

ДНҚ негізіндегі метаболизмнің эволюциясы

ДНҚ-да барлық заманауи организмдер үшін өмірді, өсуді, дамуды және көбеюді мүмкін ететін генетикалық ақпарат бар. Дегенмен, Жердегі тіршіліктің төрт миллиард жылдық тарихында қанша уақыт бойы ДНҚ генетикалық ақпараттың негізгі тасымалдаушысы болғаны белгісіз. РНҚ метаболизмде орталық рөл атқарды деген гипотезалар бар, өйткені генетикалық ақпаратты тасымалдай алады және рибозимдердің көмегімен катализді жүргізе алады. Сонымен қатар, РНҚ «ақуыз фабрикаларының» — рибосомалардың негізгі компоненттерінің бірі болып табылады. Нуклеин қышқылы катализ бен ақпаратты тасымалдау үшін пайдаланылған ежелгі РНҚ әлемі қазіргі төрт негізді генетикалық кодтың көзі болған болуы мүмкін. Бұл организмдегі негіздердің саны репликацияның сенімділігін арттыратын негіздердің аз саны мен рибозимдердің каталитикалық белсенділігін арттыратын негіздердің көп саны арасындағы ымыраға байланысты болуы мүмкін.

*Thermus thermophilus* кіші рибосомалық суббірлігінің моделі. РНҚ қызғылт сары түспен, ақуыз күлгін түспен көрсетілген.

Ежелгі генетикалық жүйелер бүгінгі күнге дейін сақталмаған. Қоршаған ортадағы ДНҚ орта есеппен 1 миллион жыл сақталады, бірте-бірте қысқа фрагменттерге айналады. 250 миллион жыл бұрын тұз кристалдарына енген бактериялық споралардан ДНҚ алу және 16S рРНҚ генінің тізбегін анықтау ғылыми қоғамдастықта қызу пікірталас тақырыбы болып табылады. 2023 жылғы ең көне ДНҚ жасы 2 миллион жылдан асқан ДНҚ болып саналады.

Тағы қараңыз

Информосомалар

Дереккөздер

Қазақ энциклопедиясы
Alberts, Bruce; Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walters Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition — New York and London: Garland Science, 2002.
Butler, John M. (2001) Forensic DNA Typing «Elsevier». pp. 14 — 15. ISBN 978-0-12-147951-0
Abbreviations and Symbols for Nucleic Acids, Polynucleotides and their Constituents Мұрағатталған 5 ақпанның 2007 жылы. IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature (CBN) Accessed 03 Jan 2006
Takahashi I., Marmur J. Replacement of thymidylic acid by deoxyuridylic acid in the deoxyribonucleic acid of a transducing phage for Bacillus subtilis. — Nature, 1963. — Т. 197. — б. 794—5.
Agris P. Decoding the genome: a modified view. — , 2004. — Т. 32. — б. 223—38. — PMID 14715921.
Watson J., Crick F. Molecular structure of nucleic acids; a structure for deoxyribose nucleic acid. — Nature, 1953. — Т. 171. — б. 737—8.
Berg J., Tymoczko J. and Stryer L. (2002) Biochemistry. W. H. Freeman and Company ISBN 0-7167-4955-6
Ghosh A., Bansal M. A glossary of DNA structures from A to Z. — Acta Crystallographica, 2003. — Т. 59.
Mandelkern M., Elias J., Eden D., Crothers D. The dimensions of DNA in solution. — Journal of Molecular Biology, 1981. — Т. 152. — б. 153—61.
Wing R., Drew H., Takano T., Broka C., Tanaka S., Itakura K., Dickerson R. Crystal structure analysis of a complete turn of B-DNA. — Nature, 1980. — Т. 287. — б. 755—8.
Pabo C., Sauer R. Protein-DNA recognition. — Annual Review of Biochemistry. — Т. 53. — б. 293—321.
Ponnuswamy P., Gromiha M. On the conformational stability of oligonucleotide duplexes and tRNA molecules. — 1994. — Т. 169. — б. 419—432. — PMID 7526075.
Clausen-Schaumann H., Rief M., Tolksdorf C., Gaub H. Mechanical stability of single DNA molecules. — Biophysical Journal. — Т. 78. — б. 1997—2007. — PMID 10733978.
Chalikian T., Völker J., Plum G., Breslauer K. A more unified picture for the thermodynamics of nucleic acid duplex melting: a characterization by calorimetric and volumetric techniques. — Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — Т. 96. — б. 7853—7858. — PMID 10393911.
Е.Е.Крисс, К.Б.Яцимирский Взаимодействие нуклеиновых кислот с металлами..
Молекулярная биология клетки: в 3-х томах / Б. Альбертс, А. Джонсон, Д. Льюис и др — М.-Ижевск: НИЦ «Регулярная и хаотическая динамика», Институт компьютерных исследований, 2013. — Б. 719—733. — 808 б. — ISBN 978-5-4344-0112-8.
Bird A. DNA methylation patterns and epigenetic memory. — enes Dev. — Т. 16. — б. 6—21.
Gommers-Ampt J., Van Leeuwen F., de Beer A., Vliegenthart J., Dizdaroglu M., Kowalak J., Crain P., Borst P. beta-D-glucosyl-hydroxymethyluracil: a novel modified base present in the DNA of the parasitic protozoan T. brucei. — Cell, 1993. — Т. 75. — б. 1129—36.
Jones P. A. Functions of DNA methylation: islands, start sites, gene bodies and beyond. — Nature Reviews Genetics, 2012. — Т. 13. — б. 484—492.
Klose R., Bird A. Genomic DNA methylation: the mark and its mediators. — Trends (journals). — Т. 31. — б. 89—97.
Li E., Beard C., Role for DNA methylation in genomic imprinting //Nature. — 1993. — Т. 366. — №. 6453. — С. 362—365
Ehrlich M. DNA methylation in cancer: too much, but also too little //Oncogene. — 2002. — Т. 21. — №. 35. — С. 5400-5413
Walsh C., Xu G. Cytosine methylation and DNA repair. — Curr Top Microbiol Immunol. — Т. 301. — б. 283—315.
Created from PDB 1JDG Мұрағат көшірмесі 22 қыркүйектің 2008 Wayback Machine мұрағатында
Douki T., Reynaud-Angelin A., Cadet J., Sage E. Bipyrimidine photoproducts rather than oxidative lesions are the main type of DNA damage involved in the genotoxic effect of solar UVA radiation. — Biochemistry. — Т. 42. — б. 9221—6.
Cadet J., Delatour T., Douki T., Gasparutto D., Pouget J., Ravanat J., Sauvaigo S. Hydroxyl radicals and DNA base damage. — Mutation Research (journal). — Т. 424. — б. 9—21.
Shigenaga M., Gimeno C., Ames B. Urinary 8-hydroxy-2′-deoxyguanosine as a biological marker of in vivo oxidative DNA damage. — . — Т. 86. — б. 9697—701.
Cathcart R., Schwiers E., Saul R., Ames B. Thymine glycol and thymidine glycol in human and rat urine: a possible assay for oxidative DNA damage. — . — Т. 81. — б. 5633—7.
Braña M., Cacho M., Gradillas A., de Pascual-Teresa B., Ramos A. Intercalators as anticancer drugs. — Current Pharmaceutical Design. — б. 1745—80.
Trzaska, Stephen Cisplatin. — Т. 83.
Benham C., Mielke S. DNA mechanics. — Annual Review of Biomedical Engineering, 2005. — Т. 7. — PMID 16004565.
Champoux J. DNA topoisomerases: structure, function, and mechanism. — Annual Review of Biochemistry, 2001. — Т. 70. — PMID 11395412.
Wang J. Cellular roles of DNA topoisomerases: a molecular perspective. — 2002. — Т. 3. — PMID 12042765.
Created from NDB UD0017 Мұрағатталған 7 маусымның 2013 жылы.
Greider C., Blackburn E. Identification of a specific telomere terminal transferase activity in Tetrahymena extracts. — , 1985. — Т. 43. — PMID 3907856.
Nugent C., Lundblad V. The telomerase reverse transcriptase: components and regulation. — , 1998. — Т. 12. — PMID 9553037.
Wright W., Tesmer V., Huffman K., Levene S., Shay J. Normal human chromosomes have long G-rich telomeric overhangs at one end. — . — Т. 11. — PMID 9353250.
Burge S., Parkinson G., Hazel P., Todd A., Neidle S. Quadruplex DNA: sequence, topology and structure. — . — Т. 34. — PMID 17012276.
Griffith J., Comeau L., Rosenfield S., Stansel R., Bianchi A., Moss H., de Lange T. Mammalian telomeres end in a large duplex loop. — , 1999. — Т. 97. — PMID 10338214.
Н. Домрина В России есть кому делать науку — если будет на что // Журнал «Наука и жизнь», № 2, 2002.(қолжетпейтін сілтеме)
Maxim Frank-Kamenetskii DNA structure: A simple solution to the stability of the double helix? // Журнал Nature № 324, 305 (27 November 1986).(қолжетпейтін сілтеме)
Maxim Frank-Kamenetskii H-form DNA and the hairpin-triplex model // Журнал Nature № 333, 214 (19 May 1988)
Биология: Жалпы білім беретін мектептің, 9-сыныбына арналған оқулық, 2-басылымы, өңделген/ М. Гильманов, А. Соловьева, Л. Әбшенова. - Алматы: Атамұра, 2009. ISBN 9965-34-927-4
Thanbichler M., Wang S., Shapiro L. The bacterial nucleoid: a highly organized and dynamic structure. — 2005. — Т. 96. — б. 506—21.
Wolfsberg T., McEntyre J., Schuler G. Guide to the draft human genome. — Nature, 2001. — Т. 409. — б. 824—6.
Gregory T. The C-value enigma in plants and animals: a review of parallels and an appeal for partnership. — Ann Bot (Lond). — Т. 95. — б. 133—46.
Pidoux A., Allshire R. The role of heterochromatin in centromere function. — Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. — Т. 360. — б. 569—79.
Michalak P. RNA world - the dark matter of evolutionary genomics. — 2006. — Т. 19. — б. 1768—74.
Cheng J., Kapranov P., Drenkow J., Dike S., Brubaker S et al. RNA world - the dark matter of evolutionary genomics. — 2005. — Т. 308. — б. 1149—54.
Mattick J. S. RNA regulation: a new genetics?. — 2004. — Т. 5. — б. 316—323.
Albà M. Replicative DNA polymerases. — Genome Biology, 2001. — Т. 2.
Sandman K., Pereira S., Reeve J. Diversity of prokaryotic chromosomal proteins and the origin of the nucleosome. — , 1998. — Т. 54. — б. 1350—64.
Dame R. T. The role of nucleoid-associated proteins in the organization and compaction of bacterial chromatin. — 2005. — Т. 56. — б. 858—870. — PMID 15853876.
Luger K., Mäder A., Richmond R., Sargent D., Richmond T. Crystal structure of the nucleosome core particle at 2.8 A resolution. — Nature, 1997. — Т. 389. — б. 251—60.
Jenuwein T., Allis C. Translating the histone code. — Science, 2001. — Т. 293. — б. 1074—80.
Ito T. Nucleosome assembly and remodelling. — Curr Top Microbiol Immunol. — Т. 274. — б. 1—22.
Thomas J. HMG1 and 2: architectural DNA-binding proteins. — 2001. — Т. 29. — б. 395—401.
Grosschedl R., Giese K., Pagel J. HMG domain proteins: architectural elements in the assembly of nucleoprotein structures. — Trends (journals). — Т. 10. — б. 94—100.
Iftode C., Daniely Y., Borowiec J. Replication protein A (RPA): the eukaryotic SSB. — Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology, 1999. — Т. 34. — б. 141—80.
Myers L., Kornberg R. Mediator of transcriptional regulation. — Annual Review of Biochemistry. — Т. 69. — б. 729—49.
Spiegelman B., Heinrich R. Biological control through regulated transcriptional coactivators. — , 2004. — Т. 119. — б. 157—167.
Li Z., Van Calcar S., Qu C., Cavenee W., Zhang M., Ren B. A global transcriptional regulatory role for c-Myc in Burkitt's lymphoma cells. — . — Т. 100. — б. 8164—9.
Schoeffler A., Berger J. Recent advances in understanding structure-function relationships in the type II topoisomerase mechanism. — Biochemical Society Transactions, 2005. — Т. 33. — б. 1465—70.
Tuteja N., Tuteja R. Unraveling DNA helicases. Motif, structure, mechanism and function. — The FEBS Journal. — Т. 271. — б. 1849—1863.
Bickle T., Krüger D. Biology of DNA restriction. — 1993. — Т. 57. — б. 434—50.
Joyce C., Steitz T. Polymerase structures and function: variations on a theme?. — American Society for Microbiology, 1995. — Т. 177. — б. 6321—9.
Hubscher U., Maga G., Spadari S. Eukaryotic DNA polymerases. — Annual Review of Biochemistry. — Т. 71. — б. 133—63.
Johnson A., O'Donnell M. Cellular DNA replicases: components and dynamics at the replication fork. — Annual Review of Biochemistry. — Т. 74. — б. 283—315.
Tarrago-Litvak L., Andréola M., Nevinsky G., Sarih-Cottin L., Litvak S. The reverse transcriptase of HIV-1: from enzymology to therapeutic intervention. — The FASEB Journal, 1994. — Т. 8. — б. 497—503.
Martinez E. Multi-protein complexes in eukaryotic gene transcription. — Plant Mol Biol. — Т. 50. — б. 925—47.
Cremer T., Cremer C. Chromosome territories, nuclear architecture and gene regulation in mammalian cells. — Nat Rev Genet. — Т. 2. — б. 292—301.
Pál C., Papp B., Lercher M. An integrated view of protein evolution. — Nat Rev Genet, 2006. — Т. 7. — б. 337—48.
O'Driscoll M., Jeggo P. The role of double-strand break repair - insights from human genetics. — Nat Rev Genet. — Т. 7. — б. 45—54.
Dickman M., Ingleston S., Sedelnikova S., Rafferty J., Lloyd R., Grasby J., Hornby D. The RuvABC resolvasome. — The FEBS Journal, 2002. — Т. 269. — б. 5492—501.
Joyce G. The antiquity of RNA-based evolution. — Nature. — Т. 418. — б. 214—21.
Orgel L. Prebiotic chemistry and the origin of the RNA world. — Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology. — Т. 39. — б. 99—123.
Davenport R. Ribozymes. Making copies in the RNA world. — Science, 2001. — Т. 292. — PMID 11360970.
Szathmáry E. What is the optimum size for the genetic alphabet?. — Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 1992. — Т. 89. — б. 2614—8. — PMID 1372984.
Vreeland R., Rosenzweig W., Powers D. Isolation of a 250 million-year-old halotolerant bacterium from a primary salt crystal. — Nature. — Т. 407. — б. 897—900.
Hebsgaard M., Phillips M., Willerslev E. Geologically ancient DNA: fact or artefact?. — Trends (journals), 2005. — Т. 13. — б. 212—20.
Nickle D., Learn G., Rain M., Mullins J., Mittler J. Curiously modern DNA for a "250 million-year-old" bacterium. — Journal of Molecular Evolution, 2002. — Т. 54. — б. 134—7.
Kurt H. Kjær, Mikkel Winther Pedersen, Bianca De Sanctis, Binia De Cahsan, Thorfinn S. Korneliussen, Christian S. Michelsen, Karina K. Sand, Stanislav Jelavić, Anthony H. Ruter, Astrid M. A. Schmidt, Kristian K. Kjeldsen, Alexey S. Tesakov, Ian Snowball, John C. Gosse, Inger G. Alsos, Yucheng Wang, Christoph Dockter, Magnus Rasmussen, Morten E. Jørgensen, Birgitte Skadhauge, Ana Prohaska, Jeppe Å Kristensen, Morten Bjerager, Morten E. Allentoft, Eric Coissac, Alexandra Rouillard, Alexandra Simakova, Antonio Fernandez-Guerra, Chris Bowler, Marc Macias-Fauria, Lasse Vinner, John J. Welch, Alan J. Hidy, Martin Sikora, Matthew J. Collins, Richard Durbin, Nicolaj K. Larsen, Eske Willerslev A 2-million-year-old ecosystem in Greenland uncovered by environmental DNA. — Nature, 2022-12. — Т. 612. — б. 283–291. — ISSN 1476-4687. — doi:10.1038/s41586-022-05453-y
Michael Marshall Oldest DNA ever recovered reveals ecosystem from 2 million years ago. — New Scientist, 2022-12-17. — Т. 256. — ISSN 0262-4079. — doi:10.1016/S0262-4079(22)02250-3
Анна Муравьёва Ученые обнаружили древнейшую ДНК. Ее возраст более двух миллионов лет (орыс.).(қолжетпейтін сілтеме)

[1] Қазақ энциклопедиясы

[Alberts-2] Alberts, Bruce; Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walters Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition — New York and London: Garland Science, 2002.

[Butler-3] Butler, John M. (2001) Forensic DNA Typing «Elsevier». pp. 14 — 15. ISBN 978-0-12-147951-0

[IUPAC-4] Abbreviations and Symbols for Nucleic Acids, Polynucleotides and their Constituents Мұрағатталған 5 ақпанның 2007 жылы. IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature (CBN) Accessed 03 Jan 2006

[nature1963-takahashi-5] Takahashi I., Marmur J. Replacement of thymidylic acid by deoxyuridylic acid in the deoxyribonucleic acid of a transducing phage for Bacillus subtilis. — Nature, 1963. — Т. 197. — б. 794—5.

[6] Agris P. Decoding the genome: a modified view. — , 2004. — Т. 32. — б. 223—38. — PMID 14715921.

[Watson-7] Watson J., Crick F. Molecular structure of nucleic acids; a structure for deoxyribose nucleic acid. — Nature, 1953. — Т. 171. — б. 737—8.

[berg-8] Berg J., Tymoczko J. and Stryer L. (2002) Biochemistry. W. H. Freeman and Company ISBN 0-7167-4955-6

[Ghosh-9] Ghosh A., Bansal M. A glossary of DNA structures from A to Z. — Acta Crystallographica, 2003. — Т. 59.

[10] Mandelkern M., Elias J., Eden D., Crothers D. The dimensions of DNA in solution. — Journal of Molecular Biology, 1981. — Т. 152. — б. 153—61.

[11] Wing R., Drew H., Takano T., Broka C., Tanaka S., Itakura K., Dickerson R. Crystal structure analysis of a complete turn of B-DNA. — Nature, 1980. — Т. 287. — б. 755—8.

[recognition1-12] Pabo C., Sauer R. Protein-DNA recognition. — Annual Review of Biochemistry. — Т. 53. — б. 293—321.

[13] Ponnuswamy P., Gromiha M. On the conformational stability of oligonucleotide duplexes and tRNA molecules. — 1994. — Т. 169. — б. 419—432. — PMID 7526075.

[14] Clausen-Schaumann H., Rief M., Tolksdorf C., Gaub H. Mechanical stability of single DNA molecules. — Biophysical Journal. — Т. 78. — б. 1997—2007. — PMID 10733978.

[15] Chalikian T., Völker J., Plum G., Breslauer K. A more unified picture for the thermodynamics of nucleic acid duplex melting: a characterization by calorimetric and volumetric techniques. — Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — Т. 96. — б. 7853—7858. — PMID 10393911.

[16] Е.Е.Крисс, К.Б.Яцимирский Взаимодействие нуклеиновых кислот с металлами..

[MolBiol-17] Молекулярная биология клетки: в 3-х томах / Б. Альбертс, А. Джонсон, Д. Льюис и др — М.-Ижевск: НИЦ «Регулярная и хаотическая динамика», Институт компьютерных исследований, 2013. — Б. 719—733. — 808 б. — ISBN 978-5-4344-0112-8.

[18] Bird A. DNA methylation patterns and epigenetic memory. — enes Dev. — Т. 16. — б. 6—21.

[19] Gommers-Ampt J., Van Leeuwen F., de Beer A., Vliegenthart J., Dizdaroglu M., Kowalak J., Crain P., Borst P. beta-D-glucosyl-hydroxymethyluracil: a novel modified base present in the DNA of the parasitic protozoan T. brucei. — Cell, 1993. — Т. 75. — б. 1129—36.

[20] Jones P. A. Functions of DNA methylation: islands, start sites, gene bodies and beyond. — Nature Reviews Genetics, 2012. — Т. 13. — б. 484—492.

[21] Klose R., Bird A. Genomic DNA methylation: the mark and its mediators. — Trends (journals). — Т. 31. — б. 89—97.

[22] Li E., Beard C., Role for DNA methylation in genomic imprinting //Nature. — 1993. — Т. 366. — №. 6453. — С. 362—365

[23] Ehrlich M. DNA methylation in cancer: too much, but also too little //Oncogene. — 2002. — Т. 21. — №. 35. — С. 5400-5413

[24] Walsh C., Xu G. Cytosine methylation and DNA repair. — Curr Top Microbiol Immunol. — Т. 301. — б. 283—315.

[25] Created from PDB 1JDG Мұрағат көшірмесі 22 қыркүйектің 2008 Wayback Machine мұрағатында

[26] Douki T., Reynaud-Angelin A., Cadet J., Sage E. Bipyrimidine photoproducts rather than oxidative lesions are the main type of DNA damage involved in the genotoxic effect of solar UVA radiation. — Biochemistry. — Т. 42. — б. 9221—6.

[27] Cadet J., Delatour T., Douki T., Gasparutto D., Pouget J., Ravanat J., Sauvaigo S. Hydroxyl radicals and DNA base damage. — Mutation Research (journal). — Т. 424. — б. 9—21.

[28] Shigenaga M., Gimeno C., Ames B. Urinary 8-hydroxy-2′-deoxyguanosine as a biological marker of in vivo oxidative DNA damage. — . — Т. 86. — б. 9697—701.

[29] Cathcart R., Schwiers E., Saul R., Ames B. Thymine glycol and thymidine glycol in human and rat urine: a possible assay for oxidative DNA damage. — . — Т. 81. — б. 5633—7.

[30] Braña M., Cacho M., Gradillas A., de Pascual-Teresa B., Ramos A. Intercalators as anticancer drugs. — Current Pharmaceutical Design. — б. 1745—80.

[trzaska-31] Trzaska, Stephen Cisplatin. — Т. 83.

[32] Benham C., Mielke S. DNA mechanics. — Annual Review of Biomedical Engineering, 2005. — Т. 7. — PMID 16004565.

[Champoux-33] Champoux J. DNA topoisomerases: structure, function, and mechanism. — Annual Review of Biochemistry, 2001. — Т. 70. — PMID 11395412.

[Wang-34] Wang J. Cellular roles of DNA topoisomerases: a molecular perspective. — 2002. — Т. 3. — PMID 12042765.

[35] Created from NDB UD0017 Мұрағатталған 7 маусымның 2013 жылы.

[Greider-36] Greider C., Blackburn E. Identification of a specific telomere terminal transferase activity in Tetrahymena extracts. — , 1985. — Т. 43. — PMID 3907856.

[Nugent-37] Nugent C., Lundblad V. The telomerase reverse transcriptase: components and regulation. — , 1998. — Т. 12. — PMID 9553037.

[38] Wright W., Tesmer V., Huffman K., Levene S., Shay J. Normal human chromosomes have long G-rich telomeric overhangs at one end. — . — Т. 11. — PMID 9353250.

[Burge-39] Burge S., Parkinson G., Hazel P., Todd A., Neidle S. Quadruplex DNA: sequence, topology and structure. — . — Т. 34. — PMID 17012276.

[40] Griffith J., Comeau L., Rosenfield S., Stansel R., Bianchi A., Moss H., de Lange T. Mammalian telomeres end in a large duplex loop. — , 1999. — Т. 97. — PMID 10338214.

[41] Н. Домрина В России есть кому делать науку — если будет на что // Журнал «Наука и жизнь», № 2, 2002.(қолжетпейтін сілтеме)

[N86-42] Maxim Frank-Kamenetskii DNA structure: A simple solution to the stability of the double helix? // Журнал Nature № 324, 305 (27 November 1986).(қолжетпейтін сілтеме)

[N87-43] Maxim Frank-Kamenetskii H-form DNA and the hairpin-triplex model // Журнал Nature № 333, 214 (19 May 1988)

[44] Биология: Жалпы білім беретін мектептің, 9-сыныбына арналған оқулық, 2-басылымы, өңделген/ М. Гильманов, А. Соловьева, Л. Әбшенова. - Алматы: Атамұра, 2009. ISBN 9965-34-927-4

[45] Thanbichler M., Wang S., Shapiro L. The bacterial nucleoid: a highly organized and dynamic structure. — 2005. — Т. 96. — б. 506—21.

[46] Wolfsberg T., McEntyre J., Schuler G. Guide to the draft human genome. — Nature, 2001. — Т. 409. — б. 824—6.

[47] Gregory T. The C-value enigma in plants and animals: a review of parallels and an appeal for partnership. — Ann Bot (Lond). — Т. 95. — б. 133—46.

[48] Pidoux A., Allshire R. The role of heterochromatin in centromere function. — Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. — Т. 360. — б. 569—79.

[49] Michalak P. RNA world - the dark matter of evolutionary genomics. — 2006. — Т. 19. — б. 1768—74.

[50] Cheng J., Kapranov P., Drenkow J., Dike S., Brubaker S et al. RNA world - the dark matter of evolutionary genomics. — 2005. — Т. 308. — б. 1149—54.

[51] Mattick J. S. RNA regulation: a new genetics?. — 2004. — Т. 5. — б. 316—323.

[52] Albà M. Replicative DNA polymerases. — Genome Biology, 2001. — Т. 2.

[53] Sandman K., Pereira S., Reeve J. Diversity of prokaryotic chromosomal proteins and the origin of the nucleosome. — , 1998. — Т. 54. — б. 1350—64.

[54] Dame R. T. The role of nucleoid-associated proteins in the organization and compaction of bacterial chromatin. — 2005. — Т. 56. — б. 858—870. — PMID 15853876.

[55] Luger K., Mäder A., Richmond R., Sargent D., Richmond T. Crystal structure of the nucleosome core particle at 2.8 A resolution. — Nature, 1997. — Т. 389. — б. 251—60.

[56] Jenuwein T., Allis C. Translating the histone code. — Science, 2001. — Т. 293. — б. 1074—80.

[57] Ito T. Nucleosome assembly and remodelling. — Curr Top Microbiol Immunol. — Т. 274. — б. 1—22.

[58] Thomas J. HMG1 and 2: architectural DNA-binding proteins. — 2001. — Т. 29. — б. 395—401.

[59] Grosschedl R., Giese K., Pagel J. HMG domain proteins: architectural elements in the assembly of nucleoprotein structures. — Trends (journals). — Т. 10. — б. 94—100.

[60] Iftode C., Daniely Y., Borowiec J. Replication protein A (RPA): the eukaryotic SSB. — Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology, 1999. — Т. 34. — б. 141—80.

[61] Myers L., Kornberg R. Mediator of transcriptional regulation. — Annual Review of Biochemistry. — Т. 69. — б. 729—49.

[62] Spiegelman B., Heinrich R. Biological control through regulated transcriptional coactivators. — , 2004. — Т. 119. — б. 157—167.

[63] Li Z., Van Calcar S., Qu C., Cavenee W., Zhang M., Ren B. A global transcriptional regulatory role for c-Myc in Burkitt's lymphoma cells. — . — Т. 100. — б. 8164—9.

[64] Schoeffler A., Berger J. Recent advances in understanding structure-function relationships in the type II topoisomerase mechanism. — Biochemical Society Transactions, 2005. — Т. 33. — б. 1465—70.

[65] Tuteja N., Tuteja R. Unraveling DNA helicases. Motif, structure, mechanism and function. — The FEBS Journal. — Т. 271. — б. 1849—1863.

[66] Bickle T., Krüger D. Biology of DNA restriction. — 1993. — Т. 57. — б. 434—50.

[Joyce-67] Joyce C., Steitz T. Polymerase structures and function: variations on a theme?. — American Society for Microbiology, 1995. — Т. 177. — б. 6321—9.

[68] Hubscher U., Maga G., Spadari S. Eukaryotic DNA polymerases. — Annual Review of Biochemistry. — Т. 71. — б. 133—63.

[69] Johnson A., O'Donnell M. Cellular DNA replicases: components and dynamics at the replication fork. — Annual Review of Biochemistry. — Т. 74. — б. 283—315.

[70] Tarrago-Litvak L., Andréola M., Nevinsky G., Sarih-Cottin L., Litvak S. The reverse transcriptase of HIV-1: from enzymology to therapeutic intervention. — The FASEB Journal, 1994. — Т. 8. — б. 497—503.

[71] Martinez E. Multi-protein complexes in eukaryotic gene transcription. — Plant Mol Biol. — Т. 50. — б. 925—47.

[72] Cremer T., Cremer C. Chromosome territories, nuclear architecture and gene regulation in mammalian cells. — Nat Rev Genet. — Т. 2. — б. 292—301.

[73] Pál C., Papp B., Lercher M. An integrated view of protein evolution. — Nat Rev Genet, 2006. — Т. 7. — б. 337—48.

[74] O'Driscoll M., Jeggo P. The role of double-strand break repair - insights from human genetics. — Nat Rev Genet. — Т. 7. — б. 45—54.

[75] Dickman M., Ingleston S., Sedelnikova S., Rafferty J., Lloyd R., Grasby J., Hornby D. The RuvABC resolvasome. — The FEBS Journal, 2002. — Т. 269. — б. 5492—501.

[autogenerated1-76] Joyce G. The antiquity of RNA-based evolution. — Nature. — Т. 418. — б. 214—21.

[77] Orgel L. Prebiotic chemistry and the origin of the RNA world. — Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology. — Т. 39. — б. 99—123.

[78] Davenport R. Ribozymes. Making copies in the RNA world. — Science, 2001. — Т. 292. — PMID 11360970.

[79] Szathmáry E. What is the optimum size for the genetic alphabet?. — Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 1992. — Т. 89. — б. 2614—8. — PMID 1372984.

[80] Vreeland R., Rosenzweig W., Powers D. Isolation of a 250 million-year-old halotolerant bacterium from a primary salt crystal. — Nature. — Т. 407. — б. 897—900.

[81] Hebsgaard M., Phillips M., Willerslev E. Geologically ancient DNA: fact or artefact?. — Trends (journals), 2005. — Т. 13. — б. 212—20.

[82] Nickle D., Learn G., Rain M., Mullins J., Mittler J. Curiously modern DNA for a "250 million-year-old" bacterium. — Journal of Molecular Evolution, 2002. — Т. 54. — б. 134—7.

[83] Kurt H. Kjær, Mikkel Winther Pedersen, Bianca De Sanctis, Binia De Cahsan, Thorfinn S. Korneliussen, Christian S. Michelsen, Karina K. Sand, Stanislav Jelavić, Anthony H. Ruter, Astrid M. A. Schmidt, Kristian K. Kjeldsen, Alexey S. Tesakov, Ian Snowball, John C. Gosse, Inger G. Alsos, Yucheng Wang, Christoph Dockter, Magnus Rasmussen, Morten E. Jørgensen, Birgitte Skadhauge, Ana Prohaska, Jeppe Å Kristensen, Morten Bjerager, Morten E. Allentoft, Eric Coissac, Alexandra Rouillard, Alexandra Simakova, Antonio Fernandez-Guerra, Chris Bowler, Marc Macias-Fauria, Lasse Vinner, John J. Welch, Alan J. Hidy, Martin Sikora, Matthew J. Collins, Richard Durbin, Nicolaj K. Larsen, Eske Willerslev A 2-million-year-old ecosystem in Greenland uncovered by environmental DNA. — Nature, 2022-12. — Т. 612. — б. 283–291. — ISSN 1476-4687. — doi:10.1038/s41586-022-05453-y

[84] Michael Marshall Oldest DNA ever recovered reveals ecosystem from 2 million years ago. — New Scientist, 2022-12-17. — Т. 256. — ISSN 0262-4079. — doi:10.1016/S0262-4079(22)02250-3

[85] Анна Муравьёва Ученые обнаружили древнейшую ДНК. Ее возраст более двух миллионов лет (орыс.).(қолжетпейтін сілтеме)